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jan 26
2010
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Selon de nombreux sites qui reprennent l'information en boucle, de nouvelles données susciteraient l'espoir dans le combat contre la maladie d'Alzheimer.
L’équipe Inserm animée par le Pr Etienne-Emile Baulieu, à l’université Paris XI, vient d’identifier une nouvelle « arme » potentielle contre la maladie d’Alzheimer. Il s’agit d’une protéine, FKBP52, qui inhibe la protéine Tau, notamment la protéine tau pathogène.
Selon France Info, les travaux du chercheur ont été publiés cette semaine dans les comptes rendus de l’académie des sciences américaines, les PNAS.
Les chercheurs ont établi, en laboratoire, qu’une forte quantité de protéine FKBP52 empêchait l’accumulation de protéine Tau dans les cellules nerveuses. Selon l’équipe, l’espoir thérapeutique serait d’utiliser la protéine FKBP52 pour inhiber l’activité de Tau anormale et donc, en particulier, protéger les microtubules indispensables à la survie des neurones.
Pour le site Impact Santé, qui cite Pr Françoise Forette (gériatre à l’Hôpital Broca) : « C’est une nouvelle approche intéressante ». « Jusqu’ici, la plupart des pistes de recherches d’un traitement de la maladie d’Alzheimer se sont focalisées sur la plaque amyloïde, mais peu ont ciblé la protéine tau. Il y a certes quelques produits en développement, comme le Rember, en essai clinique de phase 2, qui est une enzyme capable de déphosphoryler la protéine tau pathologique, donc de détruire les amas neurofibrillaires. A l’avenir, peut-être s’orientera-t-on vers l’administration simultanée de plusieurs médicaments ciblant les différentes voies pathologiques impliquées dans la maladie d’Alzheimer. »
Ce que corrobore le Pr Bruno Dubois, neurologue à l’hôpital de la Pitié-Salpêtrière : « C’est une piste nouvelle qui vise une voie pathologique moins étudiée, même si le développement de cette approche n’en est qu’à ses tout débuts. »
Pour écouter l'interview réalisée par France Info, cliquez
kojevo
said:
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... arf.. les blogs et les liens.. bref: l'abstract: Phosphorylation of the immunosuppressant FK506-binding protein FKBP52 by casein kinase II: Regulation of HSP90-binding activity of FKBP52 Y. Miyata, B. Chambraud, C. Radanyi, J. Leclerc, M-C. Lebeau, J-M. Renoir, R. Shirai, M-G. Catelli, I. Yahara, and E-E. Baulieu PNAS December 23, 1997 vol. 94 no. 26 14500-14505 Abstract FKBP52 (HSP56, p59, HBI) is the 59-kDa immunosuppressant FK506-binding protein and has peptidyl prolyl isomerase as well as a chaperone-like activity in vitro. FKBP52 associates with the heat shock protein HSP90 and is included in the steroid hormone receptor complexes in vivo. FKBP52 possesses a well conserved phosphorylation site for casein kinase II (CK2) that was previously shown to be associated with HSP90. Here we examined whether FKBP52 is phosphorylated by CK2 both in vivo and in vitro. Recombinant rabbit FKBP52 was phosphorylated by purified CK2. We expressed and purified deletion mutants of FKBP52 to determine the site(s) phosphorylated by CK2. Thr-143 in the hinge I region was identified as the major phosphorylation site for CK2. A synthetic peptide corresponding to this region was phosphorylated by CK2, and the peptide competitively inhibited the phosphorylation of other substrates by CK2. The [32P]phosphate labeling of FKBP52-expressing cells revealed that the same site is also phosphorylated in vivo. FK506 binding to FKBP52 did not affect the phosphorylation by CK2 and, conversely, the FK506-binding activity of FKBP52 was not affected by the phosphorylation. Most importantly, CK2-phosphorylated FKBP52 did not bind to HSP90. These results indicate that CK2 phosphorylates FKBP52 both in vitro and in vivo and thus may regulate the protein composition of chaperone-containing complexes such as those of steroid receptors and certain protein kinases. |
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